免疫球蛋白-抗体.docx

免疫球蛋白-抗体第三章免疫球蛋白1890年德国学者VonBehring和日本学者Kitasato用白喉杆菌外毒素免疫动物，在免疫动物血清中发觉能中和白喉外毒素的组分，井称之为抗毒素，这是在血清中发觉的第一种抗体.这种含有抗体的血清即免疫血清。1938年Tise1.ius和Kabat用电泳技术探讨免疫血清，证明抗体活性与血清丙种()球蛋白组分有关。此后一系列的探讨发觉免疫血清中的一部分抗体活性还可存在于球蛋白和球蛋白组分内，从而证明抗体是由异质性球蛋白组成的。1964年世界卫生组织实行特地国际会议，将具有抗体活性的球蛋白或化学结构上与抗体相像的球蛋白统一命名为免疫球蛋白(Immunog1.obu1.in,1.g)0免疫球蛋白包括抗体球蛋白和骨E道瘤、巨球蛋白血症等病人血清中未证明有抗体活性的异样免疫球蛋白。免疫球蛋白是化学结构上的概念，而抗体是生物学功能上的概念。全部的抗体均属免疫球蛋白，但免疫球蛋白并非都是抗体。抗体(/Xntibody,Ab)是指一类在抗原物质刺激机体免疫系统后形成的、具有与相应抗原物质发生特异性结合反应的免疫球蛋白。抗体是免疫应答的重要产物，主要存在于血液、组织液和外分泌液中，因此将抗体介导的免疫称为体液免疫。第一节免疫球蛋白的分子结构一、免疫球蛋白的基本结构免疫球蛋白分子由100O个以上的氨基酸残基组成。1963年Porter提出了IgG的化学结构模式图（图4-1）,后经很多学者探讨证明，其它几类Ig亦具有相像的基本结构。图4-1IgG的化学结构模式图免疫球蛋白的基本结构是由二硫键连接的四条肽链组成的对称结构。分子量较小的一对肽链称为轻链（1.ightchain,1.链），每条轻链约由214个负基酸残基组成，1.链共有两型，KappaO与1.ambdaOo同一个免疫球蛋白单体分子上的1.链型别完全相同。分子量较大的一对肽链称为重链（HCaVychain,H链），约由450-570个氨基酸残基组成。不同的重链由于第基酸残基的排列依次、二硫键的数目和位置、含糖的种类及数量不同，其抗原性也不同。依据H处抗原性的差异可将其分为5类：链、链、链、链和链，每个Ig分子的两条重链亦完全相同。由上述不同类型H链与1.链（、）组成的完整免疫球蛋臼分子分别被称为IgM.IgG.Ig.IgD和IgE免疫球蛋白的两条轻链与两条重链由二硫键连接形成一个四肽链分子，构成免疫球蛋臼分子的单体。免疫球蛋白单体中四条肽链两端游离的织基或残基的方向是一样的，分别称为氨基端（N端）和镀基端（C端）。在Ig单体分子的N端，轻链的1/2与重链的1/4氨基酸排列依次随抗体特异性不同而改变，故称这个区域为可变区（Va.