免疫球蛋白分子的结构与功能.docx

免疫球蛋白分子的结构与功能免疫球蛋白分子的结构与功能一、免疫球蛋白分子的基本结构Porter等对血清IgG抗体的探讨证明，Ig分广的基本结构是由四肽链组成的。即由条相同的分手量较小的肽链称为轻链和二条相同的分广量较大的肽链称为重链组成的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分f称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或峻基的方向是样的，分别命名为氨基端（N端）和瘦基端（C端）0图2-3免疫球蛋白分子的基本结构示意图（一）轻链和重链由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ）是Ig分子的1.链，很简单从患者血液和尿液中分别纯化这种蛋白，并可对来自不同患者的标本进行比较分析，从而为Ig分子氨基酸序列分析供应了良好的材料。1 .轻链（1.ightchain,D轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分广量约为24kD.每条轻便含有两个由链内二硫键内二硫所组成的环肽。1.链共有两型：kappa（）与Iambda（）,同一个自然Ig分子上1.链的型总是相同的。正常人血清中的：约为2：Io2 .重链（heavychain,H链）重链大小约为轻链的2倍，含450550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD每条H链含有45个链内二硫键所组成的环肽。不同的H链由于第基酸组成的排列依次、二硫键的数目和们置、含的种类和数量不同，其抗原性也不相同，依据H链抗原性的差异可将其分为5类：链、链、链、链和链，不同H链与1.链（或链）组成完整Ig的分子分别称之为IgM.IgG.IgA、IgD和IgEo、和链上含有4个肽，和链含有5个环肽。（二）可变区和恒定区通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或1.链的氨基酸序列比较分析，发觉其双基端（N-末端）纸基酸序列改变很大，称此区为可变区（V）,而救基末端（C-末端）则相对稳定，改变很小，称此区为恒定区。1.可变区（variab1.eregion,V区）位于1.链嵬近N端的1/2（约含108-111个氨基酸残基）和H链靠近N端的1/5或"4（约含118个氨基酸残基）o每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环，每个肽环约含6775个氨基酸残基。V区尔基酸的组成和排列随抗体结合抗原的特异性不同有较大的变异。由于V区中氨基酸的种类为排列依次千变万化，故可形成很多种具有不同结合抗原特异性的抗体。1.链和H链的V区分别称为V1.和VH.在V1.和VH中某些局部区域的氨基酸组成和排列依次具有更高的变休程度.