生化网络作业合集.docx
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1、蛋白质结构与功能习题一、名词解释1.蛋白质的Pl2.蛋白质的一级结构3.molif4.domain5.蛋白质的变性6.协同效应7.电泳8.盐析二、填空题1.蛋白质紫外吸收峰是nm,产生原因是蛋白质中含有、氨基酸。2 .除以外,氨基酸与前三酮反应显色为。3 .蛋白质多肽链书写时是从端到端。4 .谷胱甘肽含有、和氨基酸残基,其主要功能基团是.5 .蛋白质二级结构的主要形式有、和。6 .蛋白质一级结构的作用力是,二级结构的作用力是,三级和四级结构的作用力是O7 .具有变构效应的蛋白质动力学曲线一般为形。8 .减小pH,增加CO2以及增加2,3-BPG会使血红蛋白的氧合曲线向移动。9 .蛋白质能形成稳
2、定水溶液的原因是其具有和。10 .盐析引起蛋白质变性,重金属盐沉淀蛋白一般引起蛋臼质变性;蛋白质变性的实质是。11 .生物化学与分子生物学最常用的实验技术包括、和。三、简答题1.20种编码氨基酸的结构通式是什么?是如何分类的,各有哪几种?其中含硫的氨基酸有哪几种?芳香族氨基酸有哪几种?带羟基的氨基酸有哪几种?2.请简述a-螺旋的主要特点。蛋白质结构与功能习题答案一、名词解释1 .蛋白质的Pl当蛋白质溶液处于某一PH值时,其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子,此时该溶液的PH值称为该蛋白质的等电点(pD。2 .蛋白质的一级结构:在蛋白质分子中,从N-端至C-端的氨基酸残基排列顺序及连接方式
3、。3 .motif:在蛋白质分子中两个或两个以上具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成特殊的空间构象,称为模体。4 .domain:蛋白质三级结构常可分割成1个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行其功能,称为结构域。5 .蛋白质的变性在某些理化因素作用下,使蛋白质严格的空间结构受到破坏但不包括肽键的断裂,从而引起蛋白质若干理化和生物学性质的改变,这称为蛋白质的变性。6 .协同效应:指蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。促进为正协同,反之为负协同。7 .电泳:蛋白质在电场中向着与其所带电荷相反一极移动的现象。8 .盐析在蛋白质溶液中加入大量中性
4、盐使蛋白质从溶液中析出的现象称为蛋白质的盐析。二、填空题1.280,酪氨酸,色氨酸2.脯氨酸,蓝紫色3.N,C4.谷氨酸,半胱氨酸,甘氨酸,筑基(SH)5.-螺旋B-折叠-转角无规则卷曲6.肽犍,氢键,疏水作用力(次级键)7.S8.右9.表面电荷,水化膜10.不会,会,次级键断裂(肽键完好)11.电泳,离心,层析,分光光度法三、简答题1 .答:20种编码氨基酸的结构通式是L-a-AA(甘氨酸例外);根据侧链基团的结构和理化性质可分为4类(1)非极性疏水性氨基酸:Ala,Val,Leu,He,Phe,Met,Pro;(2)极性中性氨基酸:Ser,Thr,Tyr,Trp,Gln,Asn,Cys,G
5、ly;(3)酸性氨基酸:Glu,Asp;(4)碱性氨基酸:LyS,Arg,His;含硫氨基酸有半胱氨酸和蛋氨酸;芳香族氨基酸有苯丙氨酸,色氨酸和酪氨酸;带羟基的氨基酸有丝氨酸,苏氨酸和酪氨酸2 .答:a-螺旋的主要特点如下:1)主链通过a-碳原子旋转形成稳固的右手螺旋;2)每3.6个氨基酸残基上升一圈,间距0.15nm,螺距0.54nm;3)相邻两圈螺旋之间借氢键稳定;4)肽链中氨基酸侧链伸展在螺旋外侧。核酸的结构与功能习题一、名词解释1.DNA的一级结构2.DNA变性3.退火4.增色效应5.Tm值6.分子杂交二、填空题1.DNA的特征紫外吸收峰在nm,而蛋白质的特征紫外吸收峰在nm2 .核计
6、是由与通过键连接而成,核计通过键与磷酸连接而形成核仔酸,核甘酸链的连接键是。3 .DNA二级结构有、及形式,其中常见的为形式。4 .最早用实验证实了DNA是遗传的物质基础;DNA变性的实质是。三、问答题1 .请简要说明DNA双螺旋结构模型的要点2 .真核细胞三种主要RNA的结构特点和功能是什么3 .DNA与RNA的主要区别有哪些核酸的结构与功能习题答案一、名词解释1 .组成DNA或RNA的核甘酸的排列顺序及连接方式。2 .在理化因素作用下,DNA双螺旋的两条互补链松散而分开变成单链的过程。3 .热变性后,温度缓缓下降,被解开的两条链又可重新互补结合,恢复成原来完整的DNA双螺旋结构分子,这一过
7、程称为复性或退火。4 .DNA变性后对260nm紫外光的光吸收度增加的现象。5 .加热使DNA变性50%时的温度。6 .不同来源的核酸变性后,合并在一处进行复性,只要这些核酸分子的核甘酸序列含有可以形成碱基互补配对的片段,复性也会发生于不同来源的核酸链之间,形成所谓的杂化双链(heteroduplex)该过程称为分子杂交。二、填空题1.260, 2802.碱基,戊糖,糖背键,磷酸酯键,3f-磷酸二酯键3.A,B,Z,B4.肺炎球菌转化,氢键断裂(磷酸二酯键完好)三、问答题1. (1)是反向平行的互补双链结构,右手双螺旋结构,存在大沟、小沟。(2)亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于螺旋外侧,碱基位
8、于内侧,两链间通过碱基形成氢键。(3) A与T形成两个氢键,G与C形成三个氢键,碱基处于一个碱基平面,与纵轴垂直。直径2.0nm,每圈10对碱基,每个碱基旋转36。,螺距3.4nm(4)碱基堆砌力、氢键和离子键维系双螺旋结构的稳定,其中碱基堆砌力为主要作用力。2. mRNAl)mRNA含量少、更新快、分子大小不一2) mRNA可形成局部双螺旋结构的二级结构。3) mRNA在真核生物中的初级产物称为hnRNA,然后进过剪接加工而成4) 5,-端有7-甲基鸟背三磷酸(m7Gppp)的帽子结构5) 3,-端有多聚腺甘酸(POlyA)尾巴结构IRNA1)分子最小;大小均一;含有稀有碱基最多2)二级结构
9、:呈“三叶草”型。包括:氨基酸臂、DHU环、反密码环、附加环、TC环等3)三级结构:倒型rRNA1)rRNA是含量最多的RNA,占总量的80%。2 )rRNA与蛋白质构成核蛋白体(由大、小亚基组成原核生物:5S,16S,23S小亚基:16S大亚基:5S和23S真核生物:5S,5.8S,18S,28S小亚基:18S大亚基:5.8S,5S,28S3 .DNA一般为双链,而RNA一般为单链,可形成局部双螺旋基本组成上戊糖碱基磷酸DNA脱氧核糖A、G、C、T磷酸RNA核糖A、G、C、U磷酸分布及功能上分类主要分布主要生理功用DNA细胞核遗传信息的载体RNA细胞质参与蛋白质的生物合成2011酶与维生素习
10、题一、名词解释1.酷2.酣的活性中心3.同工前(举例)4.醉原的激活5 .醐的别构调节6.竞争性抑制7.多酹体系8.酶的共价修饰二、问答题1.请说明必需基团分为哪几种?2.影响醐作用的因素有哪些?3.简述温度对酶作用的影响。4.请解释诱导契合学说。5 .有一米氏酷,当S=23Km时反应速度与Vmax是什么关系,请说明Km值的意义。6 .请举例说明可逆性抑制有几种,各自特点是什么?7 .请简述B族维生素的名称、活性形式、主要生化功能及可能的缺乏病。8 .请解释结合酶组成成分的作用。9.辅基与辅能的差别是什么?10.酶催化作用的特点有哪些?2011酶与维生素习题答案一、名词解释1、酎是由活细胞产生
11、的,能够在体内或体外起催化作用的,具有高度催化效能、高度特异性的生物催化剂。2、必需基团在醐分子表面的一定区域形成一定的空间结构,能与底物特异结合并将底物转化为产物,此区域称为醐的活性中心。3、同工醯是指在同一个体内的可催化相同化学反应,而分子结构、理化性质及免疫学特性不同的一组酶,如乳酸脱氢酶。4、无活性的酶的前体即酶原在一定条件下可转化成有活性的酶,此过程称为酷原的激活。5、某些代谢物与关键醐分子活性中心外的某个部位可逆地结合,使醐发生变构而改变其催化活性,这些部位称为别构部位,对能催化活性的这种调节方式称为别构调节或者变构调节。6、抑制剂与底物有相似的化学结构,能与底物竞争结合酶的活动中
12、心,造成酶活性下降,此类抑制作用称为竞争性抑制。7、催化某一代谢途径的几种不同功能的酶聚集构成的体系称为多酶体系。8、醐蛋白肽链上的某一必需基团在其他酶催化下,与某化学基团发生可逆的共价结合与分离,从而改变酶的活性,此过程称为酶的共价修饰。二、问答题1 .必需基团按其作用分为(1)结合基团(2)催化基团(3)结构必需基团(4)活动中心以外的结构必需基团2 .影响酣作用的因素有:底物浓度、酹浓度、温度、PH值、激活剂和抑制剂等。3 .使解活性达到最高值的温度称为最适温度,低于最适温度,随着温度的升高,陋活性增加,高于最适温度,随着温度增加,酶活性下降。低温下酶活性受抑制,但酹不变性;高温会影响酶
13、空间构象的稳定性,促使酗蛋白变性失活。4 .酎与底物结合过程不是锁与钥匙之间的那种简单的机械关系,而是在前与底物相互接近时,通过相互诱导、相互变形和相互适应,才使醐与底物相互结合形成ES复合物,此即诱导契合学说。5 .V=25VmaxKm的意义:(1)Km在数值上等于筋促反应速度为最大反应速度一半时对应的底物浓度。(2) Km值也反映了前对底物的亲合力,Km值越大表明酣对底物的亲合力越小。(3) Km值是随对其底物的特征性常数6 .可逆性抑制可分为(1)竞争性抑制:抑制剂结构与底物结构相似,共同竞争防活性中心。抑制作用强度与抑制剂和底物的相对浓度有关。Km升高,Vmax不变。例:丙二酸对琥珀酸
14、脱氢酶的抑制作用;磺胺类药物的抑菌作用。(2)非竞争性抑制:抑制性与底物结构不相似或完全不同。它只与活性中心以外的必需基团结合,使E和ES都下降。该抑制剂作用的强弱只与抑制剂浓度有关,Km不变,Vmax下降。例:哇巴因对细胞膜上Na+-K+-ATP酶的非竞争性抑制。(3)反竞争性抑制:抑制剂并不与能直接结合,而是与酶和底物的复合物结合成霉-底物-抑制剂复合物(ESI),使前失去催化活性。ESI不能分解成产物,Km下降,Vmax下降。例:L-苯丙氨酸对兔子小肠黏膜碱性磷酸醐的抑制作用。7.维生素活性形式功能缺乏病维生素BlTPP-酮酸氧化脱竣酶的辅醒脚气病维生素B2FMN、FAD黄素酶的辅基口角
15、炎、唇炎、舌炎、阴囊炎、眼睑炎等维生素B6磷酸毗哆醛、磷酸毗哆胺转氨酶、脱竣酶的辅酶小细胞性贫血和血清铁增高维生素PPNAD+、NADP+不需氧脱氢酶的辅酶糙皮病泛酸CoA传递酰基脚灼热综合征生物素生物素多种竣化酶的辅基乏力、食欲不振、恶心、呕吐、皮炎及脱屑性红皮炎叶酸四氢叶酸一碳单位的载体巨幼红细胞性贫血维生素B12甲钻胺素转甲基酶的辅酶巨幼红细胞性贫血8 .(1)酶蛋白的作用:决定酶作用的特异性(2)辅助因子的作用:决定酶促反应类型和性质9 .辅基:与酶蛋白结合的比较紧密,用透析或超滤的方法不易分离辅酶:与酶蛋白结合比较疏松,用透析和超滤的方法可将其分离10 .酶催化作用的特点(1)酶具有
16、在温和条件下极高的催化效率(2)酶催化作用具有高度专一性:a、绝对专一性和相对专一性b、立体异构专一性c、光学异构专一性(3)酶活性对环境因素的敏感性(4)酶活性的可调节性2011糖代谢习题一、名词解释1.糖酵解2.糖的有氟氧化3.三竣酸循环4.糖异生5.巴斯德效应6.血糖7.乳酸循环二、问答题1.请说明糖酵解进行的部位、关键酶、终产物、能量生成的方式与数量及生理意义。2 .有氯氧化分为几个阶段,进行的部位分别是哪里?3 .请说明三竣酸循环进行的部位、关键酶、终产物、能量生成的方式与数量,有几次脱竣几次脱氢,其生理意义是什么?4 .请比较糖酵解与糖异生的反应过程并说明糖异生的主要原料有哪些。5
17、 .请简述磷酸戊糖途径的关键酶(缺陷症)及生理意义。6 .糖原合成时活性葡萄糖供体是什么?糖原合成与糖原分解的关键酶分别是什么?这两种酶活性可受到哪些方式的调控?7 .请简述血糖的来源与去路。8.糖的主要生理功能有哪些?9.糖的吸收需要那种运载体?10.糖酵解及三竣酸循环中各有几次底物水平磷酸化,请分别说明。IL丙酮酸脱氢酶系中含有哪些辅助因子是维生素的衍生物?12.升糖激素和降糖激素各有哪些?2011糖代谢习题答案一、名词解释1、糖酵解:是指机体相对缺氧时,葡萄糖或糖原分解生成乳酸并产生能量的过程,因其与酵母菌的生醇发酵的过程基本相同,故又称糖酵解。2、糖的有氧氧化:前萄糖或糖原在有氧条件下
18、彻底氧化分解生成二氧化碳和水并释放大量能量的过程称为糖的有氧氧化。3、三粉酸循环:乙酰CoA进入有一连串反应构成的循环体系,被氧化生成水和二氧化碳,这个循环反应开始于乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成含有三个瘦基的柠檬酸,因此称之为三蝮酸循环或柠檬酸循环。4、糖异生:从非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。5、巴斯德效应:PaSteUr在研究酵母发酵时,发现在供氧充足的条件下,细胞内糖酵解作用受到抑制,葡萄糖消耗和乳酸生成减少,这种有氧氧化对糖酵解的抑制作用称为巴斯德效应。6、血糖:是指血液中的葡萄糖。7、乳酸循环:由肌肉糖酵解产生的乳酸,经血液转运入肝,肝又将乳酸通过糖异生补充血糖,可再被肌
19、肉利用的现象被称为乳酸循环。二、问答题1、糖酵解进行的部位:细胞浆;关键酶:己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶;终产物是乳酸;能量产生方式是底物水平磷酸化;数量:每一分子前萄糖净生成2分子ATP,若从糖原开始分解,则净生成3个ATP;生理意义:(1)糖酵解是机体在缺氧情况下供应能量的重要方式;(2)糖酵解是红细胞供能的主要方式;(3)2,3-BPG对于调节红细胞的带氧功能具有重要生理意义;(4)某些组织细胞如视网膜、睾丸、白细胞、肿瘤细胞等,即使在有氧条件下仍以糖酵解为其主要功能方式:(5)为体内其它物质的合成提供原料。2、糖的有氧氧化分为三个阶段进行,第一阶段:由葡萄糖或糖原在细胞液中循
20、糖酵解途径生成丙酮酸。第二阶段:丙酮酸进入线粒体,被氧化脱酸生成乙酰CoAo第三阶段:乙酰COA进入三峻酸循环,氧化生成二氧化碳和水,同时伴有ATP的生成。进行部位为细胞液、线粒体。3、三陵酸循环进行部位:线粒体;关键醯:柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢随系;终产物:柠檬酸;能量生成的方式是底物水平磷酸化和氧化磷酸化;产能数量:每转一圈产生10个ATP;两次脱竣,四次脱氢;生理意义:是有氧氧化过程中的一个重要阶段,供能和为其他代谢过程提供原料4、糖异生的主要原料有生糖氨基酸、有机酸、甘油和乳酸等,凡是能生成丙酮酸的物质都可以变成葡萄糖糖异生和糖酵解不同:糖异生主要沿酵解途径逆行,仅
21、有三步反应为不可逆反应,故需经其他的代谢反应绕行。这三个不可逆的反应为丙酮酸生成磷酸烯醇式丙酮酸、1,6-二磷酸果糖生成6-磷酸果糖、6-磷酸葡萄糖水解生成葡萄糖。相应的酸,糖酵解有三个限速酶:己糖激酣(葡萄糖激醉)、磷酸果糖激酗-1、丙酮酸激酶,使得反应不可逆;而糖异生依靠丙酮酸竣化酶、磷酸烯醇式丙酮酸峻激酹、果糖二磷酸酶和葡萄糖-6-磷酸酣的作用下绕过糖酵解的三个屏障,最终生成葡萄糖。5、磷酸戊糖途径的关键能是6-磷酸葡萄糖脱氢酣;缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢醐的人,因NADPH+H+缺乏,GSH含量过低,红细胞易于破坏而发生溶血性贫血,常在食用蚕豆以后发病,故称为蚕豆病。生理意义:(1)产生5
22、-磷酸核糖参加核酸的生物合成;(2)产生NADPH+H+,参与多种代谢反应,作为供氢体,参与体内多种生物合成反应,NADPH+H+是谷胱甘肽还原醐的辅的,对维持还原型谷胱甘肽的正常含量,有重要作用,NADPH+H+参与肝脏生物转化反应,参与体内中性粒细胞和巨噬细胞产生离子态氧的反应,因而有杀菌作用。6、糖原合成时活性葡萄糖的供体是UDPG,糖原合成的关键酎是糖原合酹,糖原分解的关键酹是糖原磷酸化醐;这两种酶活性都受到别构调节和共价修饰调节。7、血糖的来源:(1)食物中的糖类物质经消化吸收进入血中;(2)肝糖异生(3)肝糖原的分解。血糖的去路:(1)氧化分解供能;(2)葡萄糖合成糖原;(3)转变
23、为非糖物质;(4)转变为其他糖及糖衍生物;(5)形成糖尿。8、糖的主要生理功能:(1)氧化提供能量,这是糖类最主要生理功能;(2)提供碳源;(3)组成人体组织结构的重要成分;(4)参与构成体内一些重要的生物活性物质。9、糖的吸收需要依赖钠离子的单糖协同转运系统(包括依赖钠离子的载体及钠钾泵)。10、糖酵解中有两次底物水平磷酸化,发生在1,3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸及磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸;三竣酸循环中有一次底物水平磷酸化,发生在琥珀酰CoA转化成琥珀酸,并产生GTP.11、丙酮酸脱氢前系中含有的辅助因子是维生素的衍生物的是TPP、二氢硫辛酸、辅酶A、FAD、FMN12、升糖激素
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