《医学生物化学》PPT课件.ppt
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1、h,1,第二章,蛋白质的结构与功能,Structure and Function of Protein,h,2,蛋白质的分子组成,1,蛋白质的分子结构,蛋白质结构与功能的关系,蛋白质的理化性质及其分离纯化,2,3,4,h,3,protein?,h,4,含量大,分布广,种类多,功能繁杂,蛋白质的重要性,1,2,3,4,h,5,蛋白质的生物活性,催化作用,调节作用,免疫作用,载体作用,凝血作用,收缩作用,缓冲作用,其它作用,h,6,第一节,蛋白质的分子组成,h,7,组成蛋白质的元素,C、H、O、N和S,主要,少量,磷、铁、铜、锌、锰、钴、钼、碘,h,8,蛋白质的含氮量平均为16,100克样品中蛋白
2、质的含量(g%)=每克样品含氮克数 6.25100,1/16%,h,9,一 氨基酸(amino acid),氨基酸是蛋白质的基本组成单位,自然界,300余种,人体,仅20种,除G外,均属L-AA,h,10,NH2,H,R,COOH,C,(一)氨基酸的一般结构,中心 碳原子,羧基,氨基,氢原子,侧链,h,11,L-AA,D-AA,蛋白质中为L-AA,h,12,h,13,(二)氨基酸的分类,非极性疏水性氨基酸,1,2,3,4,极性中性氨基酸,酸性氨基酸,碱性氨基酸,h,14,非极性疏水性氨基酸,h,15,极性中性氨基酸,h,16,碱性氨基酸,h,17,酸性氨基酸,h,18,胱氨酸,半胱氨酸,h,1
3、9,记忆口诀,甘、丙、缬、亮、异,三、四碳烃基,丙、丁羟丝、苏,(半)胱、蛋含有硫,酸有天冬、谷,碱有精、赖、组,苯、酪、色、脯环,中性天、谷胺,h,20,要点,编码AA 20种,除G外均为L-型,P为环状亚AA,含羟基AA:S、T、Y,含硫AA:C、M,芳香AA:F、Y、W,支链AA:V、L、I,酸性AA:D、E,碱性AA:R、K、H,h,21,(二)氨基酸的理化性质,1.两性解离及等电点,解离程度取决于所处溶液的酸碱度,氨基酸是两性电解质,h,22,等电点(isoelectric point,pI),在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此
4、时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。,h,23,pH=pI,pHpI,pHpI,兼性离子,阳离子,阴离子,h,24,2.紫外吸收,色氨酸、酪氨酸最大吸收峰 280 nm,h,25,3.茚三酮反应,在氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm处。,氨基酸定量分析方法,h,26,二 肽(peptide),肽 氨基酸通过肽键缩合而成的化合物,肽键(peptide bond)一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。,h,27,+,甘氨酰甘氨酸,肽键,h,28,二肽 两分子氨基酸,三肽 三分子氨基酸,寡肽(oligopeptide)十个以内氨基酸,多肽
5、(polypeptide)多个氨基酸,h,29,多肽链(polypeptide chain)许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构,氨基酸残基(residue)肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,h,30,氨基末端(N末端)自由氨基的一端羧基末端(C末端)自由羧基的一端,多肽链有两端,h,31,丝氨酰-甘氨酰-酪氨酰-丙氨酰-亮氨酸(ser-gly-tyr-ala-leu),h,32,肽单元(peptide unit),肽键中4个原子C、O、N、H和与之相邻的 C1、C2位于同一平面,h,33,h,34,肽键(C-N)具有部分双键的性质,h,35,h,36,天然存在的活性肽,谷胱甘肽(g
6、lutathione,GSH),肽类激素及神经肽,抗生素肽,h,37,谷胱甘肽(glutathione,GSH),h,38,还原剂,清除H2O2,结合有害物质,GSH生物活性,h,39,GSH过氧化物酶,GSH还原酶,NADPH+H+,NADP+,h,40,肽类激素,促甲状腺素释放激素(TRH),h,41,第二节,蛋白质的分子结构,h,42,蛋白质的结构层次图,h,43,分子结构,一级结构(基本结构),高级结构(空间结构),三级结构,四级结构,-螺旋,-折叠,-转角,不规则卷曲,二级结构,h,44,蛋白质的一级结构(primary structure),肽链中氨基酸的数目及排列顺序包括二硫键的
7、数目和位置,定义,主要化学键,肽键 有些蛋白质有二硫键,h,45,牛胰岛素的一级结构,h,46,蛋白质的二级结构(secondary structure),肽链主链骨架原子的相对空间位置不涉及氨基残基侧链的构象,定义,主要化学键,氢键,h,47,-折叠,-转角,无规卷曲,-螺旋,蛋白质二级结构的主要形式,h,48,-螺旋,h,49,h,50,要点,1,一圈3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm,2,螺旋稳定靠氢键,与螺旋长轴平行,呈右手螺旋,侧链影响螺旋的形成和稳定,3,4,h,51,-折叠(反平行),h,52,-折叠(平行),h,53,要点,1,顺向平行和反向平行两种构象,2,呈伸展、锯齿状结
8、构,折叠的稳定靠氢键,3,4,侧链影响折叠的形成和稳定,h,54,-转角,h,55,超二级结构(模体motif),多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近,彼此相互作用,形成规则的二级结构聚集体,h,56,钙结合蛋白,锌指结构,h,57,蛋白质的三级结构(tertiary structure),整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的整体排布,定义,主要化学键是次级键,疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力,h,58,h,59,肌红蛋白(Mb)的三级结构,血红素,铁原子,h,60,结构域(domain),结构域是是超二级结构基础上形成的一个
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