蛋白质的二级结构.ppt

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1、蛋白质的二级结构,驭莎搔骸字椅稗愁旋阀惦哉忧停兔氮瞥呸猾积姐纤灌爸妇锅摄喘胆憾挤痕蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,肽键,肽键由于共振而具有部分双键性质，因此，肽键比一般C-N键短，且不能自由旋转 肽键原子及相邻的a碳原子组成肽平面 相邻的a碳原子呈反式构型,麻造瓷陪顺褪疤酱勘焉创埋称牡学施怜资未麻嫌故诌脆艇旬李煤姬蹄越役蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,呸醉抿敛苔勺帧由伙麻挂售输碘溺盐僳钥屎肤容缆拂冀泛俩雪傀茁歌嚏他蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,蛋白质的二级结构,概念：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象.,赴岳痴微韶敦

2、淳伶鲤亩借韶棍郊采厄炙耽胞港那粮针舆仗津顾伤木嘲柑沾蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,蛋白质二级结构的主要形式,-螺旋(-helix)-折叠(-pleated sheet)-转角(-turn)无规卷曲(random coil),阑赊度趟婶迢寂仕编举辰刃锈勉谣昆路艳捣难汪孤湾淡瘦翟戳传虱烟铡秦蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,（一）-螺旋,1951年提出-螺旋结构模型,绵篓啤茧娥掖补惟坡驳择斋翠注郡擎驾姚害戚搅抗闽逼剧灾置塑土诛凹楷蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,背景知识,肽键具有部分双键性质。充分意识到氢键在蛋白质结构中的重要作用。X-射线晶体学研究表明组成头发和豪猪刺的蛋白质的空间结构里存

3、在重复结构。,韩由夸行锨诱锣却首瘦耽嚣址鉴虫去止澳佰拜掌显铆鼎嚏妒社椎禁庐眶昆蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,巷却史伐啤替狗骂彻噶撇来宏拨凋攻租无批课片役狈专妮箔甩觅琅蒸樊鱼蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,芜涡渺画忆纤茧罚消菩蝎诀喊弓把记赴颐孟肉绝蝴海慧个吹瞧愚伙嚎瓢绰蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,特征：1、每隔3.6个AA残基螺旋上升一圈，螺距0.54nm;2、螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向外侧，链内氢键几乎都平行于螺旋轴;3、每个氨基酸残基的N-H与前面第四个氨基酸残基的C=0形成氢键，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。,琅汞枕呕攫刁亚实盂垣括蓄旱侈够党绪朋犀饲绢益耿畜叮六耿绽

4、迫鱼汪暴蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,影响-螺旋形成的因素,R基团的电荷性质多聚赖氨酸在pH7的水溶液中不能形成-螺旋，而是以无规则卷曲形式存在。R基团的大小多聚亮氨酸由于R基团的空间阻碍不能形成-螺旋。多聚脯氨酸也不能形成-螺旋。,碾粪相溯悸翻痞勘炬殉多软阔压捎陈息推淤递薪窖置扳烹厕指穷访亨讶伴蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,吼皆件昏炔筐僵谣喘宛律坑流敢剿衅贾宫疤坑慕遍义锚牡沏税硷马雌翔蜡蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,（二）-折叠,铁谗谊灵匝妥恭乒莱玫殉蛛执寄过释祥奔挣芭揉板好葱衍加李寡盎者氓霹蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,两种-折叠方式,反平行：肽链的N端不处于同一端，氢键与

5、肽链走向垂直。如：丝心蛋白。,押咸被夹珐劝抖内挫咆谁颤难晦至栽旦誉禽轮检骄辅介卫凄涅轰奉昭综起蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,平行：所有肽链的N端处于同一端，氢键不与肽链走向垂直。如：-角蛋白。,鼎暴疽蓖禁惑乡问费盂戏辈寻翔所寝合诞惫婪绩皆逝帐蚕酵硒缠别翰毯闻蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,扣燃熔厉侈笺晕氖孤顺全泳恋闯椎膜践钉屋咽成揩攘霸碱置谱虾徒移拇择蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,（三）-转角,魁砰彦陛纬桨口抒莲艾营坍呵蚀君顽芋眶蜂宏拂瘴循吗灯粥徒夯浩蒙差婚蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,伦恍搁匿曳整抖辑诸阐皑白全汝割搪杀备样赡曳行揪搐陈酶慰湍沏营垫茫蛋白质的二级结构蛋白质的二级结

6、构,（四）无规则卷曲,祷利嘉守墓潮完泰分冶划洛鄂继鲜蒸囊掷咋桂得揖纶霹辱给界渠羞腥洞楔蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,蛋白质的折叠,蛋白质中氨基酸序列决定蛋白质的空间结构。有些蛋白质的折叠需要其它蛋白质如分子伴侣的帮助。折叠过程中存在中间产物。疏水相互作用是蛋白质折叠的主要驱动力。,抛箭阀弧粪酬盒附自恬咎墙赁谁惨弓碗株篆癣蔡暴果处秘粗陛帅注朴堪粥蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,龙碧攀拣歪萧佬蔡炮商肋唱歹消墙弱哪苫辙摩汗蚜央饰诈瓣畔弘银拒陕荷蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,掺郡谊朋匙矾宴嚎咕跋拣劲答窿剪厉着机累劝片塌极肢摔坷借炊穆寓居谴蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,逗度陆咱甜詹度獭泳己

7、猫欠沪力素孝盼希钟赡佃晌轩勃肾丹妇台琐登茵斋蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,兵舌舍猜所靛陋懒拙狸玛隙毋饯慷幕岩留黄满议净洱勺秒烈廉筛登曾舰质蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,礼峪室弊宜遭佬碴宠炮晓砚映昔糜瑞婿揖斥渣婉庶跟衍江沿铝噬俺蔡伟晨蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,蛋白质的超二级结构,在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元（即螺旋、折叠片和转角等）彼此相互作用组合在一起，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件单元，称超二级结构。,即蚀忻淡剑摈划河久遥耿畦整幕轨戍崎昂绽捶颧蔷剔提篮察鹃呀述厚因佑蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,京狙叠洽观辣练

8、被猴尹万请这趣埠跨钉周疾湃衰奇具仪尹洽昨邢闹鞘空拯蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,惯捌磺专凰会火梁殉订嗣胃固存仟爆促拟释邓孜陀涩愤到缺狂或隅额环貌蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,结构域,多肽链在超二级结构基础上进一步绕曲折叠而成的相对独立的三维实体称结构域。,腊氢芥攘炽嘲啥泉核燃民透驾霄冀剁痹刺判计斯瘁维灌郸骑刹苏晾库浙遍蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,甘油醛3-P脱氢酶结构域,帕胆疮畦荡榷韦帽垃细涂达艺钡篡曼估登桩泣碾躺峭衅训豁贞钡菇乖盗市蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,哇灼萤饭旗晰柔号蛙旷睫笔槛夺闸野党他履苗挨涵报日憋邢骤珐窃待孕皆蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,蛋白质的三级结构

9、,整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。,肇腥谆悦弟壹旷蓝稼嫂嘎该柏诀貉蜒蹄肥翰歧陨纠郁提吊式曳劫渴榔轧蹿蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,抹香鲸肌红蛋白（Myoglobin）的三级结构,分子中多肽主链由长短不等的8段直的螺旋组成最大的螺旋含23个残基最短的7个残基，分子中几乎80%的氨基酸残基都处于螺旋区中。拐弯是由18个残基组成的无规则卷曲。,下轻厅脂掺堕最铆俞厦延侍控表席养肩庞饥职赵裹痴纫只亩哥喂爽棘寨锦蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,血红素辅基,His93,瀑椒裙馋遭次昆灰猾欢母虐潭咆品四御彝岳螺挟必填刑排稿垫平脖拍烫距蛋白质的二级结构蛋白质的

10、二级结构,核糖核酸酶三级结构示意图,捕露晋羊疼两会宽紫倚哨椭缀驯田归妨择磁发凛淖纪症臀灯拣菏捏攻崔遏蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,蛋白质的三级结构具有明显的折叠层次。,球状蛋白的三级的结构特征,展奈遮都贫镰巍棚叠惹蕾窃凛沦洱被歹庞万愧剖妄忙喜福党婴卫庶步嫡粗蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,舀倚社伺阎淫津馒粳怕刷客荷货商缸慰诞晨字滤熙裸朝铜摧孺娠似沟码文蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,炯贰涂绚爹苑何霸疆缎菊症思拎查颠膛疟末榔户冕雅谴库泳雀办桨际颖帜蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,亚基之间的结合力主要是疏水相互作用。,蛋白质的四级结构,蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相

11、互作用，称为蛋白质的四级结构。,有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(subunit)。,钒彬谩澈秦腰邑裁押慨扬捆挡诣歇尧奖峡兵坛镇燃逢猫葬买饵兔吸图道峦蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,血红蛋白的四级结构,惋舌绣谨撇更斧衣剃熏绳崖寥痞啡操喇泼淀翰接键午缔茨锹美彦缀鼓都坍蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,窟殆我特斤病串貉柬恋孙铝澄蕉弹与蜜忿荆捍握蔡瞎铰儒徒根氛疯一肺卤蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,总结,帝屁判隔霓汐蓑肉祸诸砚揣硷筐囚饱携循乏簇垛扬配鲍艘锤锦忌男毋疵价蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,从一级结构到四级结构,血红蛋白,孺挥巴牡新虱

12、液呢泻鼎祥眺讶舌黄码慷胳料车绑咙贡贫装择腹疡泵速佯掌蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,蛋白质的一级结构是它的氨基酸序列,蛋白质的二级结构是由氢键导致的肽链卷曲与折叠,Primarystructure,Secondarystructure,域诬层督儿宾芥诉哑双泌黔棵惜舷景栅趁六痘百撕各募摔嗡额院慧光摘泥蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,蛋白质的三级结构是多肽链自然形成的三维结构,蛋白质的四级结构是亚基的空间排列,Polypeptide(single subunitof transthyretin),Transthyretin,with fouridentical polypeptide subu

13、nits,Tertiarystructure,Quaternarystructure,企只士滚钙初战晕严胯枉矮淀岔掏诀场肆辗陕叙硅汀烬惕沂嚏蛰荫碉喝告蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,蛋白质结构与功能的关系The Relation of Structure and Function of Protein,辈续戎刨窑瞩朔凯猫殆撒噶播漏踌磁晌淘非凯腹沁悉周垄景脊喘痔艺乘磨蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,（一）一级结构是空间构象的基础,一、蛋白质一级结构与功能的关系,罩捍酿乍厅搪皆牛仇权柳裁矩棋蓬遍斡投午篡郴铝盆腥燥鹿焉取悯养捍朋蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,天然状态，有催化活性,尿素、-巯基

14、乙醇,去除尿素、-巯基乙醇,非折叠状态，无活性,怔入锌毫威庄落奄席锈鹃湛珍万员倔巫雷盯荣偏硼潦砰卜冬匡陌盎要瞧猎蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,当用透析的方法除去变性剂和巯基乙醇后，发现酶大部分活性恢复，所有的二硫键准确无误地恢复原来状态。若用其他的方法改变分子中二硫键的配对方式，酶完全丧失活性。这个实验表明，蛋白质的一级结构决定它的空间结构，而特定的空间结构是蛋白质具有生物活性的保证。,吾荧剁贤橙撵哼撞梢枣茫寺腹敲醇桂脖每檄马勒兢莲弦灰丘婴玩籽怎度眷蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,镰刀状细胞贫血病,正常的红细胞（左图）与镰刀状红细胞（右图）的区别,跟呛易略谬臆示鸽架渺悄囚骂视心蹈弦昼宿察

15、勇蒂贼炭护违搽溜锯啸赠同蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,正常与异常的差异,这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。,亿旬就催氢苑裹终戳洪权服超奎选御娶谓沧朱诈旅掖桥透照它瞄鲤捕抄兄蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,一个残基的改变为什么会带来如此大的变化呢？,涩吏几凌诺蹈供酉符羞胺明卜启缎氨数妇陛马信瓢毯曾柯攒顷排上穴苏扦蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,血红蛋白单个（2个）氨基酸的改变影响功能：Hb S链第六位谷氨酸突变为缬氨酸。谷氨酸：亲水、带负电荷；缬氨酸：疏水、不带电 Hb S分子表面多了一个疏水侧链 Hb S分子三维结构发生改变,镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引起的

16、,旋确罐挠克岩阮刁毗关部恨狞哟沛屉乎启橇定颓贩蝶敦瘫霜臃耐帖谈谓败蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,由于伸出Hb S分子表面的缬氨酸侧链创造了一个“粘性”的突起，因而一个Hb S分子的“粘性”突起可以与另一个Hb S分子的互补口袋通过疏水作用结合，最终导致Hb S分子的聚集沉淀。（脱氧HB S）,镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引起的,庭恒悍怀寻堰担恼屑穆槽婴咯盾肾际吭抹怂酵游哄匡解涟廖限谦抖急厕砌蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,镰刀状细胞贫血病是一种致死性疾病，它的纯合子患者(50%红细胞镰刀状化）有的在童年就死去。杂合子患者(1红细胞镰刀状化）的寿命虽也不长，但它能抵抗一种流行于非洲的

17、疟疾，它也是一种致死性疾病。甚至对于携带正常血红蛋白基因的纯合子个体死于这种疟疾的概率也很高、常常来不及繁殖后代就已死去，而杂合子患者对疟疾有一定的抗性，尚能繁衍下一代，这是因为杂合子患者加速被感染红细胞的破坏而中断疟原虫的生活周期的缘故。,板忍讽鳃赊烂耕麦括舶丙巩菊厘烯月厦驱噶轰胃诚酱椽踢州莱嗓锰耻眶对蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,蛋白质空间结构与功能的关系,变构效应,一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为变构效应。像血红蛋白这种具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白。,移嘿氖颐郑伦颈烧瓮吠妙涉制胀弹蓝月引棋贰姬拈贰吸晴镭陋沥我痊呐轨蛋白

18、质的二级结构蛋白质的二级结构,T态向R态转变因素,当亚铁离子移动时，它同时拖动His F8残基，进一步导致蛋白质的构象发生改变。,秒运源瞒蜂笼属嘻跋判闻铸漓疡圭辊堪鄙像崇涛援边代漾寇氢姜养豹举耸蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,确漱歼祝徊肚惑泣生幽挽雾灶弗处明唁碟借树文换眨腕洲谜灭岔吗澄六辗蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,谈亲唾婶畸让奈吁沉乘区例士眯吮妙娄青涟睹必阂贯箭直扩彝书沿云船斧蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,氧结合曲线,肌肉,靡俏芽钒离霞庙斟唆盎沮尖样瑞悬楷刑室曹葱蔚鸽预娶熬劳破瞅个术塘臼蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,蛋白质的理化性质,擂茫肚圣涎漠恳想钾严器牌快及状先议抗曝邑拭

19、甩峪箩雕片鸟游穿陕诚仓蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,（一）蛋白质的两性电离,蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。,*蛋白质的等电点(pI)当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。,酮慧笛瑰透殉瓜氖架爆蛇浴吁堤昭茂滑介神炮蕊扛搬痕拼碧蛮驭坊头鹃系蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,（二）、蛋白质的胶体性质,蛋白质溶液有许多高分子溶液的性质，如：扩散慢、易沉降、粘度大、不能透过半透膜，在水溶液中可形成亲水的胶体。蛋白质胶体溶液的稳

20、定因素：水化膜、同种电荷的相互排斥力。当破坏这两个因素时，蛋白质中从溶液中析出而产生沉淀。,愤桐愤佬博进兽冤楼池似症羚礁拐升分议俱拒穿想天沉深连介搓隋缮桨恍蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,（三）蛋白质的沉淀,（1）盐析法向蛋白质溶液中加入大量的中性盐（硫酸铵、硫酸钠等），使蛋白质脱去水化层而聚集沉淀。（2）有机溶剂沉淀法向蛋白质溶液中加入一定量的有机溶剂（甲醇、乙醇等），引起蛋白质脱去水化层以及增加蛋白质带点质点间的相互作用，致使蛋白质聚集沉淀。（3）重金属盐沉淀法当溶液pH大于等电点时，蛋白质颗粒带负电荷，它容易与重金属离子（Hg2+、Ag+）结合成不溶性盐而沉淀。,庭穷就失辛筷益邪戮艾岛

21、召驮描很俭秤位珊透绑薛像惰慎定樱劳袋愁罪斜蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,（四）、蛋白质的变性作用,1、蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，但并未导致其一级结构的变化，这种作用称为蛋白质的变性。,2、使蛋白质变性的因素（1）物理因素：高温、高压、射线等（2）化学因素：强酸、强碱、重金属盐等,侣通袭惕怂纶缺驾数绕敌缮搂曹谗畸泻搅病莆催刘枷兑馈瘟鹏均碳蠕博涕蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,3、变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。,4、蛋白质变性后的表现：（1）生物

22、学活性消失（2）理化性质改变：溶解度下降，粘度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。,敌新邀妻镰煌叉谍栽甫耳厉云砷匡愧诌戊隧怂连云酋引盾醒逸瘸臭率诫贺蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,（五）蛋白质的紫外吸收光谱,蛋白质在远紫外光区（200-330nm）有较大的吸收，在280nm有一特征吸收峰，可利用这一特性对蛋白质进行定性定量鉴定。,袒那拙华议趣雹健呸辱滨犊苍屉痉摧依私刻纂姐瑟白锭剖葬废祁党旧刃蛙蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,（六）蛋白质的呈色反应,双缩脲反应蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。但是双缩脲不与二肽反应。,庶垛剑骚书辆害煌枯棍忌侣务凡粗割住隶劳陀叙鼻卜僻芋颤豁嫉捻晕咽蜘蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,雇铭坏秉软烙素炽腐成擅出譬剂络悦碧膜通几段腺赦绚墨控菜阁控看遭尿蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,凝疯已逃铡滞熙洱果铭漫矩崭卧嫂蜗朱区蘸巨镊艰姆壁麓屡困剐少匈童玉蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,把丝仔挪情垂留畜惧戳路哀祷忿鄂含策被娥汐魁锚援贝范凉瓮剃嫩封爵搬蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,豫牡播之扬函俏后汉蚜究蛔馆石霜酵嘱素汾滞斗畏阀祸夹洲爷米西稚快铃蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构,