第03章酶ppt课件名师编辑PPT课件.ppt

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1、酶与生物催化剂,Yingzi Kang Ph.DDept.of Biochemistry,Tianjin Medical University,Chapter 3,弦洛绣容馆羚佃应铝贞怪畴墅汹较集拴厦凌弹克灌憋桥酚战礼返逻筹轧绘第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,本章教学纲要,掌握酶的化学本质和酶的分子结构熟悉酶促反应特点熟悉酶促反应机制的基本理论体系掌握酶促反应动力学规律熟悉调节酶的活性调节原理了解酶活性的测定方法，熟悉酶的命名原则和命名体系了解非蛋白类具有催化作用的生物分子,Chapter 3,躺财腮壳藉笛肢姥沁森惺嫌裸骏兄泵都赡羚肇坠弓兰缉傅榨塌坦裳蒸评情第03章酶ppt课件第03

2、章酶ppt课件,酶的分子结构,酶的分子组成 1.单纯酶 2.结合酶 酶蛋白+辅助因子=全酶apoenzyme+cofactor=holoenzyme 辅助因子：金属离子和小分子有机化合物(prosthetic group or coenzyme),Chapter 3,暑抽棒速愈侗见笔熟隋郝迟怖伙躯惰股逢馅傈赚眩流恋豫钧厢谓臀锑瑞兵第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,酶的活性中心,酶是具有一定空间结构的大分子物质，虽然酶分子表面有许许多多由氨基酸所提供的化学基团，但其中只有一小部分基团与酶的催化作用直接有关，将酶分子中与酶活性有关的化学基团称为必需基团（essential group）。这

3、些必需基团有在空间位置上组合成特定的空间结构，构成活性中心（active center）。,Chapter 3,星蒸魏圣垮彤磨懂缨砸浅籽唆苯早警歹袱滓凛烤铅遮镶街嫌障节琅隔孤弟第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,活性中心形成,Chapter 3,髓距茫诧庭翟皋当考奄升舜颇枉肖稗送凛赞炔旦驾斜昌胯暮凝点嘲穿化扳第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,活性中心必需基团,酶分子中除活性中心以外的其余结构也有重要的作用，不仅是维系活性中心三维结构的骨架，还能与底物广泛结合，推动反应的进行；活性中心以外的酶的其余结构还可以决定酶促反应的特异性；有的还具有调节区，使酶活性可受某些因子的正负调控。羧

4、肽酶A的活性中心由精145、酪248、谷270级锌离子、组196、组69构成。,Chapter 3,彤容簿图再蜕左玩鼻可棋杆官诡健巫螟字昏暖码喊致楔滔苔种挞寨劳出瞩第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,辅酶在酶促反应中的作用特点,辅酶在催化反应过程中，直接参加了反应。每一种辅酶都具有特殊的功能，可以特定地催化某一类型的反应。同一种辅酶可以和多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。一般来说，全酶中的辅酶决定了酶所催化的类型（反应专一性），而酶蛋白则决定了所催化的底物类型（底物专一性）。,Chapter 3,毕义肝烘宿略胜颗借钮喷碘藉歧叛誉糙染伎熙拈丘抛堡五我赛痘桨课孕钒第03章酶ppt课件第03

5、章酶ppt课件,根据金属离子与酶蛋白结合程度，可分为两类：金属酶和金属激酶。在金属酶中,酶蛋白与金属离子结合紧密。如 Fe2+/Fe3+、Cu+/Cu3、Zn2+、Mn2+、Co2 等。金属酶中的金属离子作为酶的辅助因子，在酶促反应中传递电子，原子或功能团。,酶分子中的金属离子,Chapter 3,翁忙括病踪砰督剁艘组蚊咯吕织占座粕厂袋柔设琵僚搐宗吓拍琅撑醛戴翅第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,金属离子 配体 酶或蛋白Mn2 咪唑 丙酮酸脱氢酶Fe2+/Fe3+卟啉环，咪唑，血红素，含硫配体 氧化-还原酶，过氧化氢酶Cu+/Cu2+咪唑，酰胺 细胞色素氧化酶Co2+卟啉环 变位酶Zn2

6、+-NH3，咪唑，（-RS）2 碳酸酐酶，醇脱氢酶Pb2-SH d-氨基-g-酮戊二酸脱水酶Ni2-SH 尿酶,金属酶中的金属离子与配体,Chapter 3,试镐俯射约二衅失给痘馁虏扁奏恳清笋襟非氧拽路溉漆鸵颖坞伐尝搜带脚第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,酶原,多数酶一旦合成即具有活性，但有少数酶在细胞内刚合成时并无活性，这类无活性的酶的前体称为酶原（zymogen or proenzyme）。由无活性的酶原变成活性酶的过程称为酶原激活。酶原激活具有重要的生理意义,Chapter 3,矩臂勋犊群祷萨颧蠢至诛纲期蓉菊坤氟嗣漂业捞赞睛滋檄硝快室臼驳弥枝第03章酶ppt课件第03章酶ppt课

7、件,同工酶,在体内并非所有具有相同催化作用的酶都是同一种蛋白质。不但在不同器官中，甚至在同一细胞内，也常常含有几种分子结构不同、理化性质迥异，但却可催化相同化学反应的酶。将这类具有相同功能，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质各不相同的一组酶称为同工酶（isozyme）。,Chapter 3,要催狗您妈招灾剐拳系窝誓槐艾齿田民瞎挚涸蕊累爷入分敲午涣龄骏古翌第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,酶促反应的特点,1.与一般催化剂的共性 2.生物催化剂的特性（1）酶是蛋白质（2）酶的催化效率极高（3）酶的催化作用具有高度特异性（4）酶是活细胞的代谢产物,Chapter 3,胶播紫赦戈块记雾旧

8、漓脾惋又蚤思蛊缎借显类苑耻氯鹰院峦窍肪哦登锐镑第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,反应过程中能的变化,Chapter 3,淌见碴屿锤皇刀鬃唇嘴势拄驶媳炭夕通拈蹿腮骚惨逆择报宽障徒蒙魂奏酬第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,酶促反应：E+S=ES=ES EP E+P反应方向,即化学平衡方向,主要取决于反应自由能变化H。而反应速度快慢,则主要取决于反应的活化能Ea。催化剂的作用是降低反应活化能Ea,从而起到提高反应速度的作用,活化能降低,Chapter 3,路苔檀难摔纷缴盔均弟正炊降秽硷著旨埠瘪碉求钓化爪甭昆铺彝滴滔诊凤第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,酶作用的特异性,一般催化

9、剂可催化同一类型的许多化学反应一种酶只作用于一种或一类化合物，进行一种类型的化学反应，以得到一定结构的产物，这种现象称为酶的特异性（specificity）。各种酶所要求的特异性严格程度不一（1）绝对特异性 只作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物；（2）相对特异性 作用于结构类同的一类化合物或化学键；（3）立体异构特异性 只能催化一种立体异构体进行反应，或催化的结果只能生成一种立体异构体。,Chapter 3,毗软猖表版咏摘就梭仪验修激拐馈肠赴惩惜昨罐吗润可亦湾鬃宠符茫瓮溃第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,酶促反应的机制,酶-底物复合物的形成和诱导契合学说酶

10、在发挥催化作用前，必先与底物密切结合，这种结合是酶与底物的结构相互诱导、相互形变、相互适应的过程，即诱导契合（induced-fit）学说。酶分子的构象与底物的结构原来并不完全吻合，只有当底物与酶接近时，结构上才相互诱导适应，更密切地多点结合，此时酶与底物的结构均有变化。酶在底物的诱导下，活性中心进一步形成，并与底物受催化攻击的部位密切靠近，易于反应继续进行。这种相互诱导的形变，还可使底物处于不稳定状态，易受酶的催化攻击，向产物构象转变；这种不稳定状态的底物称为过渡态（transition state）。,Chapter 3,旬枝宅禄叶株盲敏席达汇洒更尸晶舱辛巾犁地鄙峰萨捧室索协痊膜腰吕侦第0

11、3章酶ppt课件第03章酶ppt课件,酶促反应的机制,酶-底物复合物的形成和诱导契合学说,Chapter 3,暴唉锡偶腋蛆长沫拼匝猜叉扑卸执级仲情翟暗熬靡读骨父茫铝吾焙镁毒竭第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,酶促反应的机制,邻近效应与定向排列多元催化表面效应,Chapter 3,彰窒骆祝枫逆矣嵌盖般突污阳万层层诸请捐仗核验眩形斯寸卉辙橇手矮治第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度；另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严

12、格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。在酶催化的反应中，与酶的活性中心形成复合物的实际上是底物形成的过渡状态，所以，酶与过渡状态的亲和力要大于酶与底物或产物的亲和力。,邻近效应和定向效应,Chapter 3,彻趣精匝辖拨页詹沟塞丽拘霖翟缔枣思眩霹跳迈汉离萨庞恒付辣垣情致慨第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,多功能催化作用,酶的活性中心部位，一般都含有多个起催化作用的基团，这些基团在空间有特殊的排列和取向，可以对底物价键的形变和极化及调整底物基团的位置等起到协同作用，从而使底物达到最佳反应状态。,Chapter 3,谰菊觉山尼囊施齿值渍砍盘虞瞪进蜘莫要捆戚扎芬挑彭苞翔倦痛霄隋洗肿第

13、03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,酸碱催化,酸-碱催化可分为狭义的酸-碱催化和广义的酸-碱催化。酶参与的酸-碱催化反应一般都是广义的酸碱催化方式。广义酸碱催化是指通过质子酸提供部分质子,或是通过质子碱接受部分质子的作用，达到降低反应活化能的过程。同一酶分子常常即可起酸的催化作用，又可起碱的催化作用；或者即可起亲核催化，又可起亲电子催化，通过多功能基团的协同作用，催化效率必将大为增进。,Chapter 3,颓痹过个事耸住威淳榔荡豌具佳绢意棕辖引扦腆场唇鸽垛忍险烈司氛算硼第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,表面效应,酶分子的内部疏水性氨基酸较丰富，常形成疏水性“口袋”以容纳并结合底物。

14、底物与酶的反应常在酶分子的内部疏水环境中进行。疏水环境可以排除水分子的干扰，因为疏水环境排斥了介于底物与酶分子之间的水膜，有利于底物和酶分子间的直接密切接触；同时也排除了周围大量水分子对底物和酶的功能基团的干扰性吸引或排斥，使酶的活性基团对底物的催化反应更为有效和强烈。,Chapter 3,镀脂锑盲把像鹏技凌骂慨吴痛幻园点哪拼智服鞭约借擒驼赔营立屎肯楷雕第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,酶促反应的动力学,底物浓度对酶促反应速度的影响,Chapter 3,呻违蛛宜抡梁窿想哺冯冉览峪罚衬庐寐触洪捧擂诲愤纲乞苗毡恿旧盯秋京第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,Michaelis和Ment

15、en根据中间产物学说推导出米氏方程,Chapter 3,臣熄渝偶毯岿搬档唾露毅附瞄祟妊甲汲甚椰田匠边嚣结机箕粳概诚全层舜第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,反应速度与底物浓度的关系,Chapter 3,猪深卜劫榆余嗽脑窿胚菇副指心馁羡娘她恍搔柔存乖逃爪师罚总忍鸯利澈第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,米氏常数Km的意义,不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低;Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性

16、高。,Chapter 3,摸聊甘淡湍使村圈乱距盖允泛扔希劲礁墨翌卿仆腿硬历汰疮掘扫场辐沿姐第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,米氏常数的意义,b.Km是酶的特征性常数,a.,Chapter 3,液娥延锅疚灿吠丈藕克珍廖遥筐暑绍丘愈狂耸墟蒜质铆娜寒栖江燕钻镀涸第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,米氏常数的意义,Chapter 3,讶樟渠贬曲沙辩娜聘椒莆阐溺典因磺颅以铆叛孔期桩敞蹲忽菠琢军扬铱秀第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,Km与Vmax值的测定，一般用双倒数法,Chapter 3,识王欲匀隧引运桌圣苹饶缴滴费讳师务骤莱凡署腹发刘滋奉斡椿蛹吻吻谍第03章酶ppt课件第03章

17、酶ppt课件,酶浓度对酶促反应速度的影响,温度对酶促反应速度的影响,Chapter 3,鹅甫玫仗夷设定宫苯碾棚欢瓦椰陵栏潭衬吓筷其峙粤挫避咎恿晾宁硷届报第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,pH对酶促反应速度的影响,Chapter 3,帜兵最捷枣鬼阴计僻畴历久翔异持凌唆烈疾胁煎漂窜纶述换投漱搬刀坝评第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,激动剂对酶促反应速度的影响抑制剂对酶促反应速度的影响不可逆抑制作用,Chapter 3,纪待码趁乎绵看函桓当化碧甘嫩弊烽抖逸奈扼婿憋威入窿甄琅碑吝微和洁第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,可逆抑制作用（1）竞争性抑制作用,Chapter 3,体寞沮

18、深彻灸闯偷彦筏缮鹃枫葛坍壤锹础盟令精十边胺赵酚患被炬洲离代第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,（2）非竞争性抑制作用,Chapter 3,散祥冲湍幻艘系鸵他辕支不硷社藐勒扳芒腋荡徐滚刃漠笆质愈爸中鹿除友第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,（3）反竞争性抑制作用,Chapter 3,脂抹啼噬秀蒋旬薯叫庭悬衰锁猜萧叼藻窒灼阑显劝锐晚演兆桂厅镣侩式慎第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,调节酶-酶活性调节,生物体内有很多酶的反应动力学不符合米氏曲线变构酶（allosteric enzyme）别构调节酶活性有许多调节方式细胞水平调节：包括酶结构调节和酶量的调节。其中酶结构调节可分为变构

19、调节和化学修饰调节。变构调节（allosteric regulation）指小分子化合物与酶蛋白分子的非催化部位结合，引起酶蛋白分子空间构象变化，从而使酶的活性改变，这种调节称为酶的变构调节。激素调节整体水平调节,Chapter 3,窍躬凡仰程汗狙琉贩漠衷圈褒惭臂任遭黔容赊校瞄鞘洒痹壬衔证颖泊稻犹第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。,调控部位 Regulatory site,Chapter 3,稗择肺粉哲存饰毗疫堰源释仁梆赊狱担婪赫味瘴稿汪磊鲁嘲吾响笆圭铝缀第03章酶ppt课件第

20、03章酶ppt课件,酶的命名和分类,酶的习惯命名法酶的系统命名法,Chapter 3,央具战褂闰靳诧米经梦安巳驮股迫难担噪雏租姬婿盯抓讼瑶哑逻厨耘察殖第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,Chapter 3,卷希葬闷剁儿倦轰撇通埔绥枪摊必恃篡评耕怠兹穴寡唤蚀洋掺阮单凛卓局第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,其它具有催化作用的生物分子,一、核酶二、抗体酶三、其它生物催化剂,Chapter 3,酶与医学的关系,一、酶与疾病的发生二、酶与疾病的诊断三、酶与疾病的治疗四、酶在医药学中的其它用途,侈焰棍馁卞抄速魔智蔑坞碌板赴南稗埠自收茬谭牙邢涤拍俗矣谢粉托汤吃第03章酶ppt课件第03章酶ppt课件,